может ли каталаза участвовать в иных реакциях почему

Для каталазы отличительны два вида каталитической активности (каталазный и пероксидазный), поэтому фермент приспособлен для разложения Н202 в критериях высочайшей и низкой стационарной концентрации перекиси водорода. Каталазная реакция фермента содержится в диспропорционировании Н202:

Н202 I- Н202 02 -j- 2Н20

Реакция разложения перекиси водорода на кислород и воду с ролью каталазы высокоэффективный процесс (k = 107 м_1-с_). Для пероксидазной реакции каталазы этот показатель сочиняет 103м- с-1 [163].

В истинное время есть основания считать, что фермент катализирует не только разложение перекиси водорода, но и участвует в более трудных процессах. Например, каталаза в пероксидазных реакциях обеспечивает окисление метанола, этанола и других спиртов: RСН2ОН + Н202 * RСНО + 2Н20. Реакция зависит от скорости образования перекиси водорода, концентраций каталазы и спирта. Субстратная специфика каталазы отличается от алкогольдегидрогеназы. 1-ый фермент окисляет с вырастающими скоростями этанол, пропанол и бутанол. 2-ой окисляет метанол и этанол с схожими скоростями. Но его активность уменьшается, когда субстратами служат высшие спирты [165].

Косубстратами каталазы также могут быть и другие ксенобиотики (нитриты, формиат, оксибензолы), по-видимому, такие естественные соединения, как тиреоидные гормоны и простагланди- ны [166].

Каталаза относится к более распространенным ферментам, так как содержится в разных органах и тканях экспериментальных животных. Но наибольшее его количество сосредоточено в печени и эритроцитах. Фермент локализован в митохондриях и пероксисомах [167].

Молекулы каталаз содержат по четыре атома железа, каждый из которых хелатирован с протопорфирином IX, и не считая того связан с белком, так что структура фермента состоит из 4 субъединиц. Их разделение приводит к потере каталазной и сохранению пероксидазной функции. Порфирин в белковой глобуле находится в гидрофобном окружении. Пятым аксиальным лигандом гемового железа является одна из карбо- ксилатных групп, а в шестом положении может быть вода, которая легко заменяется иными лигандами [161, 163].

Молекулярные массы каталаз, приобретенных из разных источников составляют 2225 кД.

Невзирая на более чем девяностолетнюю историю исследования механизма деяния каталазы он еще не полностью ясен.

Отметим некие из положений, которые являются полностью доказанными и в той либо другой ступени содействуют творению теории ферментативного действия каталаз. Во-первых, разложение перекиси водорода не может быть объяснено цепными процессами, так как реакция не имеет индукционного процесса и не ингибируется антиоксидантами. Во-вторых, спектральными методами показано, что перекись водорода с каталазой образуют три типа комплексных соединений.

Комплекс 1 зеленого цвета (A, 405, 655 нм) владеет высочайшей каталитической активностью и участвует в ферментативном процессе. Он аналогичен комплексу 1 пероксидаз. При излишке Н202 появляется комплекс II красного цвета (А^ 429, 536, 568 нм), который в 10 000 раз наименее активен, чем комплекс I. В случае великих концентраций перекиси водорода каталаза также может создавать комплекс III (A* 416, 545, 585 нм).

Если активным компонентом каталазы является комплекс I, то становится понятным почему при разложении перекиси водорода на одну молекулу фермента используется две молекулы Н202. Одна из их идет на образование комплекса I, а вторая исполняет роль субстрата. При этом соединение I выступает в роли двухвалентного окислителя, так как исполняет перенос