Как строение белков связано с обильем главных функций, которые они исполняют

Первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего только одной аминокислоты на иную в полипептидной цепочке приводит к изменению параметров и функций белка. К примеру, замена в р-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может исполнять свою основную функцию транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается болезнь серповидноклеточная анемия.
На уровне вторичной структуры (вид растянутой пружины) есть белки: фиброин (шелк, сеть), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).
Главную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В аква nbsp;смесях гидрофобные радикалы устремляются спрятаться от воды, группируется nbsp;внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в итоге гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. На уровне третичной структуры (глобулы) есть ферменты, антитела, некие гормоны,
Субьединицычетвертичной структуры удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям,Наиболее выученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин.
Строение белков и имеющиеся хим связи снутри 4 структур белков, скорее всего, и связаны с обильем важных функций, которые они выполняют в жизни клеточки.