почему при термический обработке мясо изменяет цвет и массу?
Почему при термический обработке мясо изменяет цвет и массу?
Задать свой вопрос1 ответ
Виталий Керценцев
При термический обработке мяса и мясопродуктов происходят, размягчение продукта, изменения формы, объема, массы, цвета, пищевой ценности, структурно-механических характеристик, а также формирование вкуса и запаха. Характер происходящих конфигураций зависит в главном от температуры и продолжительности нагрева.
Изменение мышечных белков. Тепловая денатурация мышечных белков начинается при 3035С. При 65С денатурирует около 90% всех мышечных белков, но даже при 100С часть их остается растворимыми.
Наиболее лабилен главный мышечный белок миозин. При температуре немногим выше 40С он фактически полностью денатурирует.
Миоглобин, придающий сырому мясу красноватый цвет, при денатурации подвергается деструкции. Денатурация миоглоби-на сопровождается окислением ионов двухвалентного железа, входящего в активную группу молекулы этого белка (гем), до трехвалентного. При этом пропадает красноватая расцветка мяса, образуется гемин серо-бурого цвета. Полная денатурация миоглобина наступает при 80С. Потому по изменению окраски мяса можно судить о ступени его прогрева.
Так, при температуре 60С расцветка говядины ярко-красная, выше 6070С розовая, при 7080С и выше серовато-бурая, свойственная мясу, доведенному до кулинарной готовности.
Предпосылки аномальной (розоватой) расцветки мяса, подвергнутого достаточной тепловой обработке, могут быть следующими: внедрение мяса непонятной свежести, в котором скапливается аммиак; свежие мясные продукты в нарушение требований технологии нагреты или сварены в хранившемся теснее бульоне; завышенное содержание нитратов в мясе.
В результате взаимодействия тела с аммиаком либо нитратами появляется вещество (гемохромоген, нитрозогемохромоген), имеющее розовато-красноватую окраску.
Гем, в состав которого заходит трехвалентное железо, проявляет себя как индикатор: он имеет серовато-коричневую окраску в нейтральной и слабокислой среде и красноватую в щелочной. Свежесваренный бульон имеет слабокислую среду. Порча бульона может протекать по-различному. При прокисании бульона (сдвиг рН в кислую сторону) порчу просто найти, а при сдвиге рН в щелочную сторону (деянье гнилой микрофлоры) конфигурации наименее заметны. Вареное мясо, нагретое в таком бульоне, может приобрести розовую расцветку.
Сохранение розовой расцветки мяса, подвергнутого термический обработке, в любом случае разговаривает о санитарном неблагополучии. Исключение сочиняет ростбиф, который готовят с различной ступенью прожаренности.
Белки саркоплазмы, представляющие собой концентрированный золь, в итоге денатурации и следующего свертывания образуют непрерывный гель.
Белки миофибрилл (теснее находящиеся в состоянии геля) при нагревании уплотняются с выделением воды совместно с растворенными в ней субстанциями. Поперечник мышечных волокон при варке убавляется на 3642%. Чем выше температура нагрева, тем лучше уплотнение волокон, больше потери массы и растворимых веществ.
При жарке мясо прогревается только до 8085С в центре изделий, потому мышечные волокна уплотняются меньше, чем при варке (при варке температура 95С). Для доведения мяса до готовности нужно последующее нагревание денатурированных мышечных белков. В этих критериях происпрогуливаются более глубочайшие конфигурации их деструкция с образованием таких летучих веществ, как сероводород, фосфористый водород, аммиак, углекислый газ и др.
Изменение соединительно-тканных белков. Главные белки соединительной ткани коллаген и эластин в процессе термический обработки ведут себя по-различному. Эластин устойчив к нагреву.
Коллаген при нагревании в пребываньи воды, содержащейся в мясе, претерпевает следующие конфигурации: при температуре 5055С коллагеновые волокна набухают, поглощая большое количество воды; при 5862С резко сокращается длина коллагеновых волокон, возрастает их поперечник и они становятся стекловидными; процесс этот именуется денатурацией либо свариванием коллагена; при последующем нагреве происходит деструкция коллагеновых волокон распад их на отдельные полипептидные цепочки; коллаген преобразуется в растворимый глютин.
Переход коллагена в глютин главная причина размягчения мяса. По достижении кулинарной готовности в глютин переходит 2045% коллагена.
Скорость перехода коллагена в глютин и, как следует, скорость заслуги кулинарной готовности зависят от ряда причин: вида и возраста животного; необыкновенностей морфологического строения мышцы; температуры; реакции среды и т. д. Те доли мяса, в которых коллаген очень устойчив, непригодны для жарки.
При повышении температуры распад коллагена ускоряется. Необыкновенно быстро он происходит при температуре выше 100С (в условиях автоклавирования).
Изменение мышечных белков. Тепловая денатурация мышечных белков начинается при 3035С. При 65С денатурирует около 90% всех мышечных белков, но даже при 100С часть их остается растворимыми.
Наиболее лабилен главный мышечный белок миозин. При температуре немногим выше 40С он фактически полностью денатурирует.
Миоглобин, придающий сырому мясу красноватый цвет, при денатурации подвергается деструкции. Денатурация миоглоби-на сопровождается окислением ионов двухвалентного железа, входящего в активную группу молекулы этого белка (гем), до трехвалентного. При этом пропадает красноватая расцветка мяса, образуется гемин серо-бурого цвета. Полная денатурация миоглобина наступает при 80С. Потому по изменению окраски мяса можно судить о ступени его прогрева.
Так, при температуре 60С расцветка говядины ярко-красная, выше 6070С розовая, при 7080С и выше серовато-бурая, свойственная мясу, доведенному до кулинарной готовности.
Предпосылки аномальной (розоватой) расцветки мяса, подвергнутого достаточной тепловой обработке, могут быть следующими: внедрение мяса непонятной свежести, в котором скапливается аммиак; свежие мясные продукты в нарушение требований технологии нагреты или сварены в хранившемся теснее бульоне; завышенное содержание нитратов в мясе.
В результате взаимодействия тела с аммиаком либо нитратами появляется вещество (гемохромоген, нитрозогемохромоген), имеющее розовато-красноватую окраску.
Гем, в состав которого заходит трехвалентное железо, проявляет себя как индикатор: он имеет серовато-коричневую окраску в нейтральной и слабокислой среде и красноватую в щелочной. Свежесваренный бульон имеет слабокислую среду. Порча бульона может протекать по-различному. При прокисании бульона (сдвиг рН в кислую сторону) порчу просто найти, а при сдвиге рН в щелочную сторону (деянье гнилой микрофлоры) конфигурации наименее заметны. Вареное мясо, нагретое в таком бульоне, может приобрести розовую расцветку.
Сохранение розовой расцветки мяса, подвергнутого термический обработке, в любом случае разговаривает о санитарном неблагополучии. Исключение сочиняет ростбиф, который готовят с различной ступенью прожаренности.
Белки саркоплазмы, представляющие собой концентрированный золь, в итоге денатурации и следующего свертывания образуют непрерывный гель.
Белки миофибрилл (теснее находящиеся в состоянии геля) при нагревании уплотняются с выделением воды совместно с растворенными в ней субстанциями. Поперечник мышечных волокон при варке убавляется на 3642%. Чем выше температура нагрева, тем лучше уплотнение волокон, больше потери массы и растворимых веществ.
При жарке мясо прогревается только до 8085С в центре изделий, потому мышечные волокна уплотняются меньше, чем при варке (при варке температура 95С). Для доведения мяса до готовности нужно последующее нагревание денатурированных мышечных белков. В этих критериях происпрогуливаются более глубочайшие конфигурации их деструкция с образованием таких летучих веществ, как сероводород, фосфористый водород, аммиак, углекислый газ и др.
Изменение соединительно-тканных белков. Главные белки соединительной ткани коллаген и эластин в процессе термический обработки ведут себя по-различному. Эластин устойчив к нагреву.
Коллаген при нагревании в пребываньи воды, содержащейся в мясе, претерпевает следующие конфигурации: при температуре 5055С коллагеновые волокна набухают, поглощая большое количество воды; при 5862С резко сокращается длина коллагеновых волокон, возрастает их поперечник и они становятся стекловидными; процесс этот именуется денатурацией либо свариванием коллагена; при последующем нагреве происходит деструкция коллагеновых волокон распад их на отдельные полипептидные цепочки; коллаген преобразуется в растворимый глютин.
Переход коллагена в глютин главная причина размягчения мяса. По достижении кулинарной готовности в глютин переходит 2045% коллагена.
Скорость перехода коллагена в глютин и, как следует, скорость заслуги кулинарной готовности зависят от ряда причин: вида и возраста животного; необыкновенностей морфологического строения мышцы; температуры; реакции среды и т. д. Те доли мяса, в которых коллаген очень устойчив, непригодны для жарки.
При повышении температуры распад коллагена ускоряется. Необыкновенно быстро он происходит при температуре выше 100С (в условиях автоклавирования).
, оставишь ответ?
Похожие вопросы
-
Вопросы ответы
Новое
NEW
Статьи
Информатика
Статьи
Последние вопросы
Игорь 14 лет назад был на 8 лет моложе, чем его
Математика.
Два тела массами m1 и m2 находящие на расстоянии R друг
Физика.
В сосуде 4целых одна пятая литр воды что бы заполнить сосуд
Математика.
Двум малярам Диме И Олегу поручили выкрасить фасад дома они разделили
Разные вопросы.
найти порядковый номер 41Э если в ядре 20 нейтронов
Разные вопросы.
в ряду натуральных чисел 3, 8, 10, 24, … 18 одно
Математика.
Предприятие по производству с/хоз продукции на производство затратило 3527000 руб Валовый
Разные вопросы.
Математика, задано на каникулы. ВАРИАНТ 1004
НОМЕР 1,2,3,4,5,6,7,8.
Математика.
Имеются три конденсатора емкостью С1=1мкФ, С2=2мкФ и С3=3мкФ. Какую наименьшую емкость
Физика.
Из точки м выходят 3 луча MP MN и MK причём
Геометрия.
Облако тегов