Необыкновенности строения белка

Молекулы белков могут иметь разные пространственные конфигурации, и в их строении распознают четыре уровня структурной организации.

Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для хоть какого белка и определяет его форму, характеристики и функции.
Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей меж CO- и NH- группами различных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают достаточно крепкую структуру. Эта спираль  вторичная структура белка.

Третичная структура  трехмерная пространственная упаковка полипептидной цепи. В итоге возникает необыкновенная, но для каждого белка специфичная конфигурация  глобула. Прочность третичной структуры обеспечивается разнородными связями, возникающими меж радикалами аминокислот.

Четвертичная структура отличительна не для всех белков. Она появляется в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в трудный комплекс. К примеру, гемоглобин крови человека представляет комплекс из 4 макромолекул белка.
Такая сложность структуры белковых молекул связана с многообразием функций, характерных этим биополимерам.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может происходить под воздействием температуры, хим веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном третичная, а потом вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи.
Этот процесс отчасти обратим: если не нарушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все необыкновенность строение макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

Не считая обычных белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки